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L’incroyable résistance des tardigrades aux stress environnementaux expliquée par un gel


​Des chercheurs du CEA-Irig lèvent un coin du voile sur l'extraordinaire résistance d'un petit animal, le tardigrade. En cause, une protéine désordonnée, capable de se transformer en gel protecteur pour les autres biomolécules en cas de sécheresse ou de grand froid.
Publié le 20 décembre 2021

Dotés d'une espérance de vie d'un à trois ans seulement, les tardigrades sont les seuls animaux connus, capables de survivre dans le vide spatial sans assistance. Leur remarquable capacité à résister à des stress extrêmes (dessiccation, froid, radiations, etc.) les désigne comme des modèles intéressants à étudier.

Selon des études récentes, ces animaux possèdent des protéines intrinsèquement désordonnées – dépourvues de structure tridimensionnelle persistante et restant fonctionnelles dans un état désordonné – qui jouent un rôle essentiel dans l'anhydrobiose, un état physiologique leur permettant de survivre en dormance pendant des dizaines d'années, en cas de sécheresse extrême. Comment ces protéines agissent-elles en faveur de l'exceptionnelle résistance des tardigrades ?

Pour le savoir, des chercheurs de l'Irig ont étudié l'une de ces protéines – CAHS-8, une protéine du cytosol, soluble à la chaleur (Cytosolic Abundant Heat-Soluble) de Hypsibius exemplaris – en utilisant la résonance magnétique nucléaire (RMN) et la microscopie à force atomique (AFM), combinées à d'autres techniques biophysiques.

Ils ont découvert que cette protéine présente des bras désordonnés et hautement flexibles, entourant un long domaine hélicoïdal central, dont le comportement est hautement dépendant de la température.

Ils ont formé l'hypothèse qu'une perturbation de l'environnement (basse température, forte concentration) conduit ces protéines à s'associer, via une partie de ce domaine hélicoïdal. Et de fait, ils ont observé cette association (réversible), sous forme d'oligomères, puis de fibrilles, et enfin d'un gel présentant des pores de tailles régulières.

Ils ont ensuite piégé d'autres protéines dans ce gel afin de les étudier. Leur structure n'est pas modifiée à l'intérieur de cette matrice mais leurs mouvements sont significativement ralentis.

La formation d'une telle matrice intracellulaire pourrait maintenir des biomolécules dans leur état fonctionnel en réduisant, par exemple, le volume d'eau qui leur est nécessaire. Elle pourrait également prévenir la formation de cristaux de glace et assurer leur « cryoprotection ».



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